Je kan nu goed zien wanneer computersimulaties handig zijn: zou je nu een heleboel biljartballen op de tafel hebben liggen, dan is dit niet meer redelijk met Excel te doen. Mijn eerste simulatie bestond ook uit een driedimensionale doos met stuiterballen zonder zwaartekracht. Nee, dat is niet helemaal waar. Mijn eerste echte simulatie was drie jaar daarvoor. Ik simuleerde twee puntjes die elkaar (magnetisch) aantrokken, zonder wrijving, zonder zwaartekracht, in twee dimensies. In Excel.

Nu eiwitten. Eiwitten zijn de werkers van alle cellen in alle organismen. Eiwitten zijn verschrikkelijk ingewikkelde dingen. In een cel worden een reeks van aminozuren aan elkaar geregen tot een lange ketting. Die ketting wordt daarna heel specifiek gevouwen en opgepropt. Daarna worden er misschien stukjes vanaf geknipt, andere stukjes van andere kettingen aan geplakt, dán worden er misschien nog wel wat suikers aan geplakt en met een beetje geluk wordt het geheel ook nog eens in een vettige envelop ingepakt om verstuurd te worden. Als het eiwit op de plaats van bestemming is gekomen, wordt het uitgepakt om daar z’n werk te doen. De werking van het eiwit hangt af van de soorten aminozuren waaruit het eiwit opgebouwd is en hoe het eiwit gevouwen.

Structuurformule van alle 20 natuurlijke aminozuren. De aminozuren zijn in deze tabel onderverdeeld naar soort: positief geladen, negatief geladen, polair ongeladen (scheve ladingsverdeling), speciale gevallen (kan bijvoorbeeld zwavelbruggen vormen) en hydrofobe zijketen (‘water-vrezend’). Afbeelding Wikimedia Creative Commons.

Een van de grote vragen in de wetenschap is “Hoe gedraagt een eiwit zich?” Een nog grotere vraag is: “kunnen we voorspellen hoe een eiwit zich gedraagt, als we weten hoe de aminozuur-volgorde is?” En dat is waar de computersimulaties om de hoek komen kijken. Je zou je bijvoorbeeld kunnen afvragen hoe twee eiwitten zich gedragen als ze elkaar tegenkomen. Stel, ze binden zich aan elkaar (“docking“), hoe verandert de stuctuur van die eiwitten dan? Om dit wat inzichtelijker te maken, heb ik twee afbeeldingen voor jullie opgezocht uit m’n persoonlijke archief, van twee eiwitten die aan elkaar gebonden zijn. Het is een beetje lastig om een eiwit weer te geven, want atomen kun je niet zien. Daarnaast hebben de meeste eiwitten geen eigen kleur. De twee meestgebruikte manieren om een eiwit af te beelden heten “ruimtevullend” (links) en “lint” (rechts). De derde “bolletjes-en-stokjes”-weergave is niet zo heel geschikt voor eiwitten, maar wordt wel vaak voor kleinere, organische moleculen gebruikt.

Twee weergaven van twee gebonden eiwitten. Links (ruimtevullend) is het ene eiwit blauw (met het ene gebonden gedeelte paars) en het tweede eiwit bruinig (en het gebonden gedeelte rood). Rechts (lint-weergave) dezelfde twee eiwitten: de ene groen en de andere aqua. Afbeelding © Scheikundejongens

En omdat simulaties van die mooie afbeeldingen geven, heb ik hier nog een gecomputerde plaatjes van een eiwit waar alle drie de soorten weergaven gebruikt zijn voor één en hetzelfde eiwit. Door sommige delen op andere manieren weer te geven — bijvoorbeeld van het bindende gedeelte bolletjes-en-stokjes te gebruiken, en niet-bindende delen lint-weergave — kan een getraind oog enorm veel leren van deze afbeelding.

Een schematische afbeelding van een eiwit waarin alle soorten weergaven gebruikt zijn: lint, ruimtevullend en bal-en-stok. Hier zijn de balletjes van de stokjes weggelaten, maar je zou de aminozuren kunnen herkennen. Afbeelding © Scheikundejongens

Zo. Nu weten we een beetje over simulaties en over eiwitten. Helaas gaat het leven van een wetenschapper niet over rozen. Het simuleren van eiwitten is helemaal niet eenvoudig. Sterker nog, het is een drama: eiwitten in water bewegen de hele tijd. Als er een beetje zout of zuur bij komt, beweegt hij weer anders. En als hij in het ene gedeelte van een cel zit, is hij anders gevouwen dan in een ander gedeelte van een cel. Ook zijn eiwitten veel te groot om “exact” te berekenen hoe ze gevouwen zijn (kwantummechanisch), laat staan dat te berekenen is hoe ze reageren op andere eiwitten.

Wetenschappers zijn al decennia op zoek naar oplossingen voor dat probleem. De eenvoudigste manier is snellere computers kopen. Maar zelfs de grootste en snelste computers op deze aarde zijn nog niet goed genoeg om kleine eiwitten door te rekenen. Wetenschappers moeten wat ze al weten over eiwit-interactie in de simulatie meegeven. In plaats van te berekenen hoe de atomen zich gedragen waaruit het eiwit bestaat, wordt gekeken hoe de aminozuren zich gedragen. De atomen waar de aminozuren uit bestaan, zitten dan vast. Een nog grotere vereenvoudiging is om een aantal aminozuren die achter elkaar zitten, als star te beschouwen. Als een bepaalde reeks aminozuren in een slinger zitten, en die slinger komt voor in een heleboel verschillende eiwitten, dan is het interessant om eens te onderzoeken of die slinger altijd eenzelfde soort functie heeft. Misschien grijpt die slinger wel altijd aan een celwand, of hij houdt water uit de buurt van de bindingsplaats. Of als er een reeks aminozuren een hol buisje vormt, vervoert  het eiwit daar misschien wel iets door. Het is allemaal mogelijk.

Samengevat: eiwitten zijn grote, opgepropte slingers van aminozuren. Om te simuleren hoe eiwitten zich gedragen, wordt bekeken hoe ieder aminozuur zich gedraagt. Aminozuren kunnen ten opzichte van elkaar een beetje bewegen en draaien, maar niet veel. Naast dat twee aminozuren niet op dezelfde plek kunnen zijn, voelen ze elkaar op nog meer manieren. Het is belangrijk om te weten dat er in de natuur 20 verschillende aminozuren zijn. Sommigen zijn een beetje positief of negatief geladen, dus die trekken elkaar aan of stoten elkaar af, net als magneten. Andere aminozuren zijn een klein beetje geladen en kunnen waterstofbruggen met elkaar maken. Eentje bevat een zwavelatoom en kan zwavelbruggen maken. Tot slot zijn een paar aminozuren graag in de buurt van water en anderen niet. Eiwitten zitten meestal in een waterige omgeving (in een cel of in bloed), dus die water-hatende (hydrofoob) aminozuren zullen naar binnen richten en de water-minnende (hydrofiel) aminozuren zullen juist aan de buitenkant van het eiwit zitten.

Zo, nu weten hebben we genoeg voorkennis om perfect te kunnen begrijpen waar Foldit over gaat. Want waar gaat dit verhaal nou heen? Keiharde wetenschap. Sterker nog: zelf keiharde wetenschap beoefenen. Al die computers die de hele tijd eiwitstructuren proberen te berekenen zijn niet zo handig. Ze kosten veel geld, abstracte regels voor het vouwen van eiwitten zijn ingewikkeld en mensen hebben een extreem ontwikkeld ruimtelijk inzicht. Het is een beetje zoals de spellingscontroller op je computer: je tekstverwerker kan je wél vertellen dat “werdt” altijd fout is, maar hij ziet slecht in wanneer een woordkeuze beter kan. Mensen kunnen dat wel.

Foldit is een computerspel waarbij de speler een eiwit zo goed mogelijk moet vouwen. Het spel is gebaseerd op Rosetta@home. De computer berekent hoe goed een vouwing is en geeft aan elke structuur een score mee. Die score is omgekeerd evenredig met de energie van het eiwit. Als je dat een beetje ingewikkelde manier van denken vindt, moet je bedenken dat een hogere score, een betere eiwitvouwing inhoudt. Foldit begint met een serie eenvoudige eiwitten die je laten oefenen met de opbouw van het spel. Eerst krijg je te zien hoe je een eiwit draait, dan mag je hem zelf heen en weer trekken. Je moet erop letten dat een eiwit hydrofobe gedeeltes heeft die liever binnenin zitten, in plaats van naar buiten gekeerd. Later kun je met denkbeeldige elastiekjes bepaalde gedeeltes van eiwitten naar elkaar toe trekken. Al die handelingen zorgen ervoor dat de beste kwaliteiten van de computer samengevoegd worden met de beste kwaliteiten van de gamer. Rekenkracht en inzicht. De perfecte samenwerking.

http://www.youtube.com/watch?v=lGYJyur4FUA

Maar wacht, er is meer! Ook de gamer zal een heleboel handelingen moeten herhalen. Aan het begin van elke nieuwe eiwit-uitdaging, zal de speler een aantal dezelfde dingen doen: eerst een wiggle, dan een shake (of misschien andersom). Dat zijn dingen die de computer ook best zonder de hulp van de gamer kan doen. Om die standaard-handelingen te automatiseren is er een kookboek-functie in het spel geïmplementeerd, genaamd cookbook. Er kan gekozen worden uit een lange lijst handelingen die in een bepaalde volgorde, automatisch uitgevoerd kunnen worden. Eerst selecteren, een shake en dan een wiggle kan geautomatiseerd worden door: select_all() do_shake() do_global_wiggle(). Er schijnt ook een knoppen-gebaseerd GUI-alternatief voor het scripten te zijn, maar daar heb ik nog niet naar gekeken.

http://www.youtube.com/watch?v=lRvNVZPhrB8

Zo’n succesverhaal is niet compleet zonder een aantal succesvolle publicaties in vooraanstaande tijdschriften: Nature, PNAS, Nature Structural and Molecular Biology en Nature Biotechnology zijn maar een paar voorbeelden. Absoluut geen misselijke score.

Foldit is beschikbaar voor Windows, Mac OS X en Linux (link). Het spel is gratis voor iedereen, er zit een duidelijk wedstrijdelement in, maar het is ook prima in single-player mode te spelen. Er zijn nog enorm veel structuren van eiwitten onbekend, dus er is genoeg te doen. Ik stel voor dat jullie je kerstvakantie lekker vullen met hardcore simulaties van eiwitten en de wetenschap een handje helpen.

Meer informatie:

• Foldit: “The Science Behind Foldit”
• Nature “Predicting protein structures with a multiplayer online game”
• PNAS “Algorithm discovery by protein folding game players”
• Ars Technica “Gamers create recipes for protein-folding algorithms”
• Wired Med Tech “Gamers Unravel the Secret Life of Protein”
• Boing Boing “Wasting Time for a Good Cause”
• Kennislink|Biologie “Eiwitten Vouwen — The Game”

Een bruisend mengsel van Glorix en Harpic Max

De precieze samenstelling van schoonmaakmiddelen verschilt van product tot product, maar er zijn natuurlijk ook grote overeenkomsten. Vrijwel alle schoonmaakmiddelen — van afwasmiddel tot waspoeder — bevatten oppervlakte-actieve stoffen (surfactanten), met als uitzondering bijvoorbeeld spiritus of aceton. Oppervlakte-actieve stoffen zijn moleculen met een hydrofiele kop en een hydrofobe staart: hun hoofd wil graag in water zitten, hun staart in vet en olie. Daardoor worden vet en olie een stuk gemakkelijker om te verwijderen. Een blokje zeep bestaat praktisch alleen maar uit dit soort moleculen.

Sommige schoonmaakmiddelen bevatten ook bleekmiddelen. Een bleekmiddel is niets meer dan een oxidator. Er zijn twee belangrijke soorten: chloorbleekmiddelen en zuurstofbleekmiddelen. Een voorbeeld van de eerste soort is hypochloriet (ClO^-), van de tweede waterstofperoxide (H₂O₂). Deze stoffen zijn goed in het afbreken van organische verbindingen (zoals kleurstoffen) en hebben daarom een blekende werking. De ‘gewone’ Glorix bevat hypochloriet. Glorix O₂ bevat waterstofperoxide (dat is dus wat ze bedoelen met de kreet actieve zuurstof formule op de verpakking).

Andere schoonmaakmiddelen bevatten bijvoorbeeld weer (verdund) zoutzuur. Zoutzuur is niet echt een sterke oxidator, maar wel een sterk zuur, wat ook helpt om allerlei vuil weg te krijgen. Een voorbeeld hiervan is Harpic Max.

Maar wat gebeurt er dan als je verschillende (soorten) schoonmaakmiddelen mengt? Dat hangt natuurlijk af van de combinatie. Meng je een zoutzuur-houdend middel met een waterstofperoxide-houdend middel, dan gebeurt er ogenschijnlijk niks. Echter, het resulterende mengsel is iets dat sommige hobbyisten nog wel eens gebruiken om printplaten mee te etsen. Het toevoegen van zuur maakt waterstofperoxide namelijk een sterkere oxidator. Agressief spul dus, en niet iets voor thuis.

Het mengen van hypochloriet met waterstofperoxide geeft wel direct een zichtbare reactie. Het hypochloriet reageert met het waterstofperoxide onder vorming van onder andere zuurstofgas. Niet direct heel gevaarlijk, tenzij er brandbare materialen in de buurt zijn. De reactie is hieronder weergegeven:

.

De derde en laatst combinatie is meteen ook de gevaarlijkste: hypochloriet en zoutzuur. Meng je die twee, dan ontstaat er chloorgas, wat zelfs in lage concentraties extreem giftig of zelfs dodelijk is. Ook kan het bijvoorbeeld brandwonden veroorzaken. Het chloorgas wordt als volgt gevormd:

.

Conclusie: meng dus nooit schoonmaakmiddelen met elkaar. Dat staat natuurlijk ook al op de verpakking, maar sommige mensen doen het toch (filmpje). Als je dan toch twee verschillende schoonmaakmiddelen wilt gebruiken om een hardnekkige vlek weg te krijgen, spoel dan tussendoor met voldoende water.

Met dank aan Lucas Keijning voor het idee.

Wat ik zo speciaal aan prof. MacKay vind, is zijn manier van uitleggen. Klimaatverandering en energiebesparing zijn geen gemakkelijke onderwerpen. Alleen al de wetenschappelijke concepten zijn niet eenvoudig, dus als daar dan ook nog eens morele en culturele overwegingen bij komen, is het goed te begrijpen dat de discussies snel uit de hand kunnen lopen. Ik denk dat het onze plicht als wetenschappers is, om niet-deskundigen uit te leggen zijn wat de feiten zijn. Een extreem handig middel is het concept van prof. MacKay: de gloeilamp. In een eerder filmpje van hem hier, konden we horen hoe hij uitlegde dat een 40 watt lamp elke dag 1 kilowattuur (kWh) gebruikt. Omdat joules en watturen lastige eenheden zijn om mee te rekenen — die eenheden zeggen niet veel mensen wat — introduceert hij de lamp. 24 uur een lamp aan laten is een duidelijk concept. Al het energiegebruik omrekenen naar eenheden van “gloeilampen” is een handig gedachtenexperiment.

Als wij, de Scheikundejongens, diep in ons hart kijken, zullen we ontdekken dat we alleen maar willen uitleggen. Dit soort vereenvoudigende concepten zijn hierin verschrikkelijk belangrijk.

Prof. MacKay is adviseur voor de Britse overheid. Hij adviseert de overheid over energie en klimaatverandering. Om de gevolgen van beslissingen over energie duidelijk te maken in het jaar 2050, heeft hij een een webtool gemaakt. Het is een programmaatje op het Internet waarmee iedereen kan “uitrekenen” wat elke energiebesparing voor nut heeft. Het is niet echt uitrekenen, maar meer het aanvinken van beslissingen. Een korte introductie door prof. MacKay zelf:

http://www.youtube.com/watch?v=lL1iyG2_hOQ

Ik vind dit een heel erg interessante gedachte: zelf kunnen zien wat elke overweging voor gevolgen heeft voor het jaar 2050. Geen geklier met moeilijke formules, niks vergeten en geen “ja maar…”. Als we meer en meer energie willen gebruiken, zullen er ook meer manieren moeten komen om energie op te wekken. Maar als we bepaalde manieren niet willen, dan zullen we ook minder energie moeten gaan gebruiken. Simpel als dat. Ik heb zelf even met de tool gespeeld en ik denk dat dit wel een interessante optie is:

Klik op de afbeelding om te zien of dit een realistisch idee is.

De daadwerkelijke webtool vind je hier en meer informatie over de tool hier. Er is onder het tabblad “Story” ook interessante achtergrondinformatie te vinden. Bekijk ook zeker eens de “Example Pathways”. Laat me alsjeblieft weten wat jullie van dit soort websites vinden, in de commentaren hieronder. Zou er ook een Nederlandse variant moeten komen? Is dit interessant voor het Nederlands scheikundeonderwijs?

Vorig jaar vond ik het examen al aan de lange kant, maar dit keer is het nóg langer: elf pagina’s en 27 vragen. Het aantal vragen is misschien niet eens zo het probleem, maar het vele leeswerk werkt wel vertragend. Misschien kan het cito eens proberen om de vragen wat compacter te formuleren?

Net als vorig jaar, zat er ook dit jaar weer wat flauwe biochemie in het examen. Structuurformules uit Binas overtekenen kan iedereen wel, dus dat mag voortaan achterwegen blijven. Een stuk leuker vond ik de vragen over acrylamide. Wie onze post over superlijm had gelezen, wist in elk geval hoe deze polymerisatie werkte. Ook de link met kookchemie in de vorm van de Maillardreactie, de reactie die zorgt voor het bruinkleuren van voedsel tijdens het bakken, vond ik leuk. In diezelfde categorie valt ook de vraag over waarom spinazie en vis een slechte combinatie is.

Helaas voor de leerlingen zat er dit jaar wel weer wat zuur/base-rekenwerk in het examen, maar het was gelukkig niet zo veel. Een titratie-vraag bleef gelukkig uit. Redox was net als de vorige keer weer aanwezig, waarbij leerlingen dit keer zelf een halfreactie moesten opstellen. Toen ik nog scholier was, vonden we dit altijd lastig.

Al met al lijkt het ook dit jaar weer een behoorlijk lastig en lang examen te zijn geworden. Dat vond ik (en vele scholieren) vorig jaar ook, toen was de N-term 1,6. De normering van de eindexamens van dit jaar zal voor HAVO en VWO bekend worden gemaakt op 16 juni. Voor het VMBO is dit 8 juni voor de beroepsgerichte vakken en 15 juni voor de algemene vakken.

Aan de eindexamenkandidaten en docenten onder onze lezers de vraag: hoe ging het bij jullie? Laat het weten in de reacties. Zelf het examen maken? Hier de vragen, uitwerkbijlage en het correctievoorschrift.

Maar hoe erg is de iPad nou een hebbedingetje? Al eerder schreven we over de Vrije Universiteit van Amsterdam die iPads aan scheikundestudenten zou uitdelen (hier). Ook gaven we al een kort overzicht van de handigste apps (programma’s) voor de iPad (hier en hier). We hebben er zelfs voor gezorgd dat de Scheikundejongens prima te gebruiken is vanaf iedere iPad en iPhone. Toegegeven, we vinden de ontwikkeling die Apple krap anderhalf jaar geleden gestart is, enorm spannend.

Wat is er nou zo speciaal aan de iPad, dat het zo’n succes maakt? Tabletcomputers (ook wel PDA’s of palmtops) zijn helemaal niet nieuw, sterker nog, Apple heeft in 1993 de Apple Newton uitgebracht, maar die was geen hit. De tweede vraag blijft nog steeds lastig: is een tabletcomputer een goed idee voor het scheikunde-bacheloronderwijs?

Een screenshot van het bureaublad van een iPad © Aldo Brinkman

Een tijd lang waren er eigenlijk maar twee duidelijke soorten computers: de desktop en de laptop. De ene stond altijd op (of onder) een tafel, de andere kon op je schoot. Sinds 1992 zijn er smartphones op de markt. Maar zo smart waren ze nou ook weer niet. Er kon vooral iets meer mee gedaan worden dan bellen en sms’en. Veel later, in 2001, kwam de eerste smartphone die op het web kon browsen op de markt. Nog maar een paar jaar geleden, in 2007, kwam de iPhone uit. Daarvoor waren smartphones meestal niet zulke hele fantastische apparaten om mee te browsen. Gelukkig werden langzaam aan de smartphones sneller, kregen ze meer geheugen en uiteindelijk, nu, durf ik te beweren dat smartphones volwaardige (doch erg kleine) computers zijn.

De desktop, de laptop en later de smartphone. Ondertussen zijn de kleinere laptops, de netbooks, even een klein hitje geweest. En nu neemt de tablet dat over. De tabletcomputer is jongvolwassen en het volgende valt me op: het verschil tussen al die soorten computers begint wat vaag te worden. Niet alleen omdat ik kan videobellen met m’n computer en surfen met m’n telefoon, maar ook de manier waarop producten eruit gaan zien. Desktops en laptops worden lichter en soms kleiner (vooral netbooks) en smartphones krijgen grotere schermem en meer rekenkracht. Er is nu bijna geen ruimte meer tussen al die producten: in alle opzichten lopen ze in elkaar over. Er zijn nu producten van iedere grootte, ieder gewicht, iedere snelheid, enzovoorts. Een continuüm van computer-vormfactors.

Waar het tegenwoordig op neerkomt, is dat er voor iedere taak een ander apparaat gekozen kan worden. Als ik op de bus wacht, gebruik ik m’n smartphone om te surfen, als ik op de bank een artikel lees, doe ik dat op een tablet en als ik serieus schoolwerk doe, zoals moleculaire simulaties, dan doe ik dat op m’n desktop. Vroeger deed ik veel van die dingen niet, ook omdat ik alleen een desktop had. Nu gebruik ik al die apparaten door elkaar.

Nu komen we op we op het belangrijke punt. Maar dat punt gaat eerst vooraf aan twee feiten: 1) iedere scheikundestudent moet in het bezit zijn van een laptop; en 2) na een middag inventariseren kan ik stellen dat iedere universiteit laptops aanraadt van ~1 k€. Mijn punt: is dat een goed idee?

Een niet helemaal onterechte aanname is, is dat duizend euro een heleboel geld is voor een student. En wat doet de gemiddelde scheikundestudent nou eenmaal op z’n laptop? E-mail, Internet, tekstverwerken voornamelijk. Daarnaast wat andere, gespecialiseerde programma’s zoals Mathematica, ChemDraw en af en toe wat Photoshop. Tot slot zijn er een hele reeks nicheprogramma’s met obscure namen als TiterDat, HSC for Windows, Gromacs en MOLDEN. Die eerste twee zijn alleen voor Windows beschikbaar, die laatste twee alleen voor Linux. Mijn stelling is dat meer dan de helft van die dingen, helemaal niet op een laptop horen.

Ik vind dat langdurig tekstverwerken op een laptop een slecht idee is, vooral om de houding die je aan moet nemen. Die is erg krampachtig en schreeuwt om RSI. Simulaties horen ook niet op een laptop. De processor in een laptop is óf te goedkoop en daardoor niet geschikt voor zware berekeningen, óf is heel duur, maar zou veel goedkoper in een desktop horen. De batterijduur van een laptop is overigens meestal nog steeds niet veel meer dan vijf uur, terwijl een werkdag toch minstens acht uur duurt.

Mijn voorstel is het volgende: ik vind dat een student veel beter een tablet van €500 én een desktop van €500 kan kopen, dan één laptop van 1 k€. Tablets moeten draagbaar zijn en hebben wel de batterijduur die je van een draagbaar apparaat mag verwachten. Verder zijn draagbare apparaten nog altijd niet bedoeld voor langdurig tekstverwerken. Die anti-RSI cursus aan het begin van de studie is wel heel lief bedoeld, maar op een laptop werken blijft gewoon aanklooien.

Dan nog het maar-met-een-iPad-kan-ik-niet-alles-argument. Na een jaar testen kan ik jullie verzekeren: maak je niet druk. Het enige dat nog niet echt lekker door wil zetten, is de hoeveelheid studieboeken die legaal te lezen zijn op een iPad. Minder legaal is er een heleboel mogelijk. Verder is browsen, mailen, presentaties maken en geven en tekstverwerken allemaal goed te doen. Zelfs LaTeX en Linux zijn vanaf een iPad (met Internetverbinding) verrassend goed te doen.

Tot slot: in hoeverre worden iPad nu al gebruikt? Stel je voor, het apparaat is nog maar anderhalf jaar uit, en nu zijn er al massa’s serieuze voorbeelden. Vorig jaar begon de VU, de bibliotheek van de Universiteit Utrecht (extra info) doet een test, onderwijskunde aan de UU doet een test en in onderstaand filmpje is te zien hoe een middelbare school in Rotterdam voorop loopt.

http://www.youtube.com/watch?v=q4C46W2KsW0

Nu heb ik hier wel m’n mening gegeven, maar wat vinden jullie nou? Is de iPad (ofwel, een tabletcomputer in het algemeen) een goed idee in het scheikundeonderwijs? Docenten, studenten, scholieren, experts: laat het hieronder weten in de commentaren.